L'emoglobina è una proteina globulare di struttura quaternaria solubile di colore rosso presente nei globuli rossi del sangue dei vertebrati, responsabile del trasporto dell'ossigeno molecolare da un compartimento ad alta concentrazione di O2 ai tessuti che ne hanno bisogno. Ognuno dei suoi 4 globuli proteici, detto Globina, ha al suo interno una molecola di protoporfirina che coordina un atomo di ferro (Fe II) posto leggermente al di fuori del piano della molecola, nell'insieme chiamata Gruppo Eme.L'emoglobina è inoltre una proteina allosterica.
L'emoglobina (che si indica con il simbolo Hb), viene sintetizzata inizialmente a livello dei proeritroblasti policromatofili (precursori dei globuli rossi), rimanendo poi in alte concentrazioni all'interno dell'eritrocita maturo. Quando si lega all'ossigeno viene chiamata ossiemoglobina, nella forma non legata deossiemoglobina.
Le alterazioni di origine genetica della struttura primaria della molecola, che ne alterano la funzione, o della sua espressione che alterano la quantità in circolo, vanno sotto il nome di emoglobinopatie.
L'emoglobina nella respirazione [modifica]
Questa molecola (come altre per altri animali) è necessaria nonostante l'ossigeno si sciolga nell'acqua perché la quantità così solubilizzata sarebbe troppo bassa per le esigenze metaboliche di un animale di dimensioni superiori ad 1 mm; la presenza della proteina che reagisce con l'ossigeno permette di svincolarsi dalla legge di Henry, facendo seguire il flusso dell'ossigeno dalla fase gassosa alla fase liquida il flusso dato dalla reazione chimica, permettendo il mantenimento del flusso.
Le reazioni di scambio gassoso sono rese possibili dalla presenza di ioni ferro in ogni gruppo. Questo cofattore lega l'ossigeno durante il passaggio del sangue nei polmoni, e lo cede successivamente ai tessuti nella circolazione periferica. Il passaggio dell'ossigeno (O2) avviene perché i legami con l'eme sono labili e perché, nei tessuti, viene prodotta anidride carbonica, gas che riduce l’affinità tra emoglobina e ossigeno per il cambiamento del pH. Tale regolazione viene detta effetto Bohr.
La saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno è influenzata dalla pressione parziale dell'ossigeno che con legame cooperativo aumenta l'affinità dell'emoglobina verso l'ossigeno in risposta ad un aumento della quantità di ossigeno per cui l'emoglobina cambia conformazione passando da uno stato conformazionale a bassa affinità per l'ossigeno, definito Stato T (teso) ad uno ad alta affinità per l'ossigeno, definito Stato R (rilasciato), ciò si verifica a livello alveolare permettendo la cattura dell'ossigeno da parte dell'emoglobina mentre il contrario succede a livello periferico dove l'emoglobina passa dallo stato R allo stato T rilasciando ossigeno ai tessuti che possono così assumerlo per utilizzarlo attraverso le ossidazioni. L'emoglobina ha un comportamento altamente cooperativo: coefficiente di Hill=2,8.
Altre influenze sulla saturazione dell'emoglobina per l'ossigeno sono: la temperatura e il 2,3-Bifosfoglicerato, quest'ultimo presente nei globuli rossi riduce l'affinità dell'emoglobina per l'ossigeno perché stabilizza la sua forma deossigenata. La sua quantità presente nel globulo rosso è regolata dalla pressione parziale dell'ossigeno nell'ambiente per un ottimale rilascio ai tessuti. Per cui se una persona che vive a livello del mare si sposta in montagna, dove la pressione dell'ossigeno è minore, ha nei primi giorni una carenza di BPG e quindi una ridotta capacità a fare lavoro perché l'emoglobina ha un'elevata affinità per l'ossigeno e non ne rilascia abbastanza nei capillari. Man mano che la concentrazione di BPG aumenta nei suoi eritrociti diminuendo l'affinità per l'ossigeno, può fare più lavoro e si dice che acquista il "passo del montanaro". Il BPG, svolge anche un importante ruolo nell'approvvigionamento di ossigeno al feto. Infatti, l'emoglobina fetale, ha un'affinità per la BPG nettamente inferiore a quella dell'individuo adulto. Questo permette il passaggio dell'ossigeno dal sangue della madre a quello del feto.
L'emoglobina è stata soggetto di innumerevoli lavori. Il primo che riuscì a cristallizzarla ed a determinarne la struttura con la cristallografia a raggi X fu Max Perutz nel 1959.
Struttura quaternaria e geni [modifica]
È un'oloproteina tetramerica solubile, pesante circa 64.000 dalton. Le catene del tetramero fisiologicamente